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http://repositorio.ufla.br/jspui/handle/1/31792
Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.creator | Lopes, Camila Aparecida | - |
dc.creator | Carvalho, Maria Laene Moreira de | - |
dc.creator | Santos, Heloisa Oliveira dos | - |
dc.creator | Andrade, Dayliane Bernardes de | - |
dc.date.accessioned | 2018-11-17T11:17:44Z | - |
dc.date.available | 2018-11-17T11:17:44Z | - |
dc.date.issued | 2017 | - |
dc.identifier.citation | LOPES, C. A. et al. Importance of amylases for physiological quality in maize seeds. Biotemas, Florianópolis, v. 30, n. 3, 2017. | pt_BR |
dc.identifier.uri | http://repositorio.ufla.br/jspui/handle/1/31792 | - |
dc.description.abstract | Seed quality is the result of the sum of genetic, physical, physiological and sanitary attributes that affect seed ability to perform vital functions related to germination, vigor, and longevity. The expression of genes associated with physiological quality can be assessed by means of germination and vigor analyses, as well as by transcript and protein analyses. The objective in this work was to review the relevance of amylase group enzymes to the physiological quality of maize seeds. Within this group, α-amylase (1,4-α-D-glucan glucanohydrolase E.C 3.2.1.1) plays an important role in starch hydrolysis, and is responsible for 90% of the amylolytic activity in maize seeds. It is responsible for starch conversion into sugars (e.g., destrin), which is used for embryo growth. β-amylase (1,4-α-D-glucan maltohydrolase E.C 3.2.1.2) catalyzes the release of maltose and dextrins from the non-reducing ends of starch. Research has shown that amylase enzymes are directly linked to physiological quality of maize seeds. Alpha- and beta-amylases are mainly involved in the germination process and seed heterosis, and can also be used as molecular markers associated with seed tolerance for drying. | pt_BR |
dc.language | en_US | pt_BR |
dc.publisher | Universidade Federal de Santa Catarina | pt_BR |
dc.rights | Attribution 4.0 International | * |
dc.rights | acesso aberto | pt_BR |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ | * |
dc.source | Biotemas | pt_BR |
dc.subject | α-amilase | pt_BR |
dc.subject | β-amilase | pt_BR |
dc.subject | Germinação | pt_BR |
dc.subject | Heterose | pt_BR |
dc.subject | Marcador molecular | pt_BR |
dc.subject | Germination | pt_BR |
dc.subject | Heterosis | pt_BR |
dc.subject | Molecular marker | pt_BR |
dc.title | Importance of amylases for physiological quality in maize seeds | pt_BR |
dc.title.alternative | Importância das amilases na qualidade fisiológica de sementes de milho | pt_BR |
dc.type | Artigo | pt_BR |
dc.description.resumo | A qualidade de sementes está associada à soma dos atributos genéticos, físicos, isiológicos e sanitários que afetam sua capacidade para realizar as funções vitais, estando relacionada à germinação, ao vigor e à longevidade. A expressão de genes associados à qualidade isiológica pode ser avaliada por meio de análises de germinação e vigor, e ainda pelas análises de transcritos e de proteínas em sementes. Objetivou-se com este trabalho fazer uma revisão sobre a relevância das enzimas do grupo das amilases relacionadas à qualidade isiológica de sementes de milho. Dentro do grupo das amilases, a α-amilase (1,4-α-D-glucan-glucanohydrolase, E.C 3.2.1.1) é uma enzima importante na hidrólise do amido, sendo responsável por 90% da atividade amilolítica em sementes de milho. Essa enzima, a exemplo da dextrose, causa a conversão de amido em açúcares que são utilizados no crescimento do embrião. Já a β-amilase (1,4-α-D-glucan maltohydrolase, E.C 3.2.1.2) catalisa a liberação de maltose e dextrinas a partir das extremidades não redutoras do amido. Pesquisas comprovam que as enzimas amilases estão ligadas diretamente à qualidade isiológica de sementes de milho. A α-amilase e a β-amilase estão envolvidas principalmente no processo de germinação e na heterose das sementes, podendo ser também utilizadas como marcadores moleculares relacionadas à tolerância de secagem das sementes. | pt_BR |
Aparece nas coleções: | DAG - Artigos publicados em periódicos |
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